Philippe JEAN-PIERRE

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/07/2005
• Auteurs : Isabelle Le BlancPierre-Philippe LuyetVéronique PonsCharles FergusonNeil EmansAnne PetiotNathalie MayranNicolas DemaurexJulien FauréRémy SadoulRobert G. PartonJean Gruenberg
• Organismes : Biochemistry Department Department of Molecular & Cell Biology [Berkeley] Biochemistry Department Biochemistry Department Institute for Molecular Bioscience Institut Pasteur Korea - Institut Pasteur de Corée Biochemistry Department Glycobiologie et signalisation cellulaire Biochemistry Department Institute of Experimental Pathology Department of Physiology Neurodegenerescence et Plasticite Neurodegenerescence et Plasticite Institute for Molecular Bioscience Biochemistry Department
• Publié dans Nature Cell Biology le 31/10/2020

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Résumé : During viral infection, fusion of the viral envelope with endosomal membranes and nucleocapsid release were thought to be concomitant events. We show here that for the vesicular stomatitis virus they occur sequentially, at two successive steps of the endocytic pathway. Fusion already occurs in transport intermediates between early and late endosomes, presumably releasing the nucleocapsid within the lumen of intra-endosomal vesicles, where it remains hidden. Transport to late endosomes is then required for the nucleocapsid to be delivered to the cytoplasm. This last step, which initiates infection, depends on the late endosomal lipid lysobisphosphatidic acid (LBPA) and its putative effector Alix/AIP1, and is regulated by phosphatidylinositol-3-phosphate (PtdIns3P) signalling via the PtdIns3P-binding protein Snx16. We conclude that the nucleocapsid is exported into the cytoplasm after the back-fusion of internal vesicles with the limiting membrane of late endosomes, and that this process is controlled by the phospholipids LBPA and PtdIns3P and their effectors.

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Fichiers liés : inserm-00381829_edited.pdf Le_Blanc-Luyet.pdf

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 24/06/2005
• Auteurs : Pierre-Yves LozachLaura BurleighIsabelle StaropoliErika Navarro-SanchezJulie HarriagueJean-Louis VirelizierFelix A. ReyPhilippe DesprèsFernando Arenzana-SeisdedosAli Amara
• Organismes : Immunologie Virale Virologie moléculaire et structurale Immunologie Virale Immunologie Virale Interactions Moléculaires Flavivirus-Hôtes Immunologie Virale Immunologie Virale Virologie moléculaire et structurale Interactions Moléculaires Flavivirus-Hôtes Immunologie Virale Immunologie Virale
• Publié dans Journal of Biological Chemistry le 02/11/2020

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Résumé : Dengue virus ( DV) is a mosquito-borne flavivirus that causes hemorrhagic fever in humans. In the natural infection, DV is introduced into human skin by an infected mosquito vector where it is believed to target immature dendritic cells (DCs) and Langerhans cells (LCs). We found that DV productively infects DCs but not LCs. We show here that the interactions between DV E protein, the sole mannosylated glycoprotein present on DV particles, and the C-type lectin dendritic cell-specific intercellular adhesion molecule 3-grabbing non-integrin (DC-SIGN) are essential for DV infection of DCs. Binding of mannosylated N-glycans on DV E protein to DC-SIGN triggers a rapid and efficient internalization of the viral glycoprotein. However, we observed that endocytosis-defective DC-SIGN molecules allow efficient DV replication, indicating that DC-SIGN endocytosis is dispensable for the internalization step in DV entry. Together, these results argue in favor of a mechanism by which DC-SIGN enhances DV entry and infection in cis. We propose that DC-SIGN concentrates mosquito-derived DV particles at the cell surface to allow efficient interaction with an as yet unidentified entry factor that is ultimately responsible for DV internalization and pH-dependent fusion into DCs.

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Fichiers liés : 2005_Lozach_Journal of Biological Chemistry_1.pdf

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• Type de publi. : Communication dans un congrès
• Date de publi. : 10/06/2005
• Auteurs : Jean-Claude DesportFrédéric TornyM. LacostePierre-Marie PreuxPhilippe Couratier
• Organismes : Neuroépidémiologie Tropicale et Comparée Service d'Hépato-gastro-entérologie et Nutrition [CHU Dupuytren 1, Limoges] Service de Neurologie [CHU Limoges] Neuroépidémiologie Tropicale et Comparée Laboratoire de Biostatistique et d'Informatique Médicale Service de l'Information Médicale et de l'Évaluation [CHU Limoges] Neuroépidémiologie Tropicale et Comparée Service de Neurologie [CHU Limoges]

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 07/06/2005
• Auteurs : Philippe LasayguesEdgard OuedraogoJean-Pierre LefebvreMarcel GindreMaryline TalmantPascal Laugier
• Organismes : Laboratoire de Mécanique et d'Acoustique [Marseille] Laboratoire d'Imagerie Paramétrique Laboratoire de Mécanique et d'Acoustique [Marseille] Laboratoire d'Imagerie Paramétrique Laboratoire d'Imagerie Paramétrique Laboratoire d'Imagerie Paramétrique
• Publié dans Physics in Medicine and Biology le 02/11/2020

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Résumé : The objective of this study is to make cross-sectional ultrasonic quantitative tomography of the diaphysis of long bones. Ultrasonic propagation in bones is affected by the severe mismatch between the acoustic properties of this biological solid and those of the surrounding soft medium, namely, the soft tissues in vivo or water in vitro. Bone imaging is then a nonlinear inverse-scattering problem. In this paper, we showed that in vitro quantitative images of sound velocities in a human femur cross section could be reconstructed by combining ultrasonic reflection tomography (URT), which provides images of the macroscopic structure of the bone, and ultrasonic transmission tomography (UTT), which provides quantitative images of the sound velocity. For the shape, we developed an image-processing tool to extract the external and internal boundaries and cortical thickness measurements. For velocity mapping, we used a wavelet analysis tool adapted to ultrasound, which allowed us to detect precisely the time of flight from the transmitted signals. A brief review of the ultrasonic tomography that we developed using correction algorithms of the wavepaths and compensation procedures are presented. Also shown are the first results of our analyses on models and specimens of long bone using our new iterative quantitative protocol.

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• Type de publi. : Communication dans un congrès
• Date de publi. : 05/06/2005
• Auteurs : Fabrice BoyrieLuke MacaleeseJoël LemairePierre BoisselJean-Michel OrtegaFrançois GlotinPhilippe Maıtre
• Organismes : Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay Laboratoire pour l'utilisation du rayonnement électromagnétique Laboratoire pour l'utilisation du rayonnement électromagnétique Laboratoire de Chimie Physique D'Orsay

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/06/2005
• Auteurs : Carine FromentSandrine Uttenweiler-JosephMarie-Pierre BousquetMariette MatondoJean-Philippe BorgesCharlotte EsmenjaudChristelle LacroixBernard MonsarratOdile Burlet-Schiltz
• Organismes : Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale Institut de pharmacologie et de biologie structurale
• Publié dans Proteomics le 25/10/2020

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Résumé : Mammalian proteasomes are macromolecular complexes formed of a catalytic 20S core associated to two regulatory complexes. The 20S core complex consists of four stacked rings of seven α or β subunits. Three β subunits contain a catalytic site and can be replaced by three interferon γ‐inducible counterparts to form the immunoproteasome. Cells may constitutively possess a mixture of both 20S proteasome types leading to a heterogeneous proteasome population. Purified rat 20S proteasome has been separated in several chromatographic fractions indicating an even higher degree of complexity in 20S proteasome subunit composition. This complexity may arise from the presence of subunit isoforms, as previously detected in purified human erythrocyte 20S proteasome. In this study, we have used a quantitative proteomic approach based on two‐dimensional gel electrophoresis and isotope‐coded affinity tag (ICAT™) labeling to quantify the variations in subunit composition, including subunit isoforms, of 20S proteasomes purified from different cells. The protocol has been adapted to the analysis of low quantities of 20S proteasome complexes. The strategy has then been validated using standard proteins and has been applied to the comparison of 20S proteasomes from erythrocytes and U937 cancer cells. The results obtained show that this approach represents a valuable tool for the study of 20S proteasome heterogeneity.

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/06/2005
• Auteurs : Nicolas PietrancostaCedrik GarinoYounes LarasGilles QuéléverPhilippe PierreGiovanna ClavarinoJean-Louis Kraus
• Organismes : Laboratoire de Chimie et de Biochimie Pharmacologiques et Toxicologiques Laboratoire des biomolécules Institut de Biologie du Développement de Marseille Rétrovirus et Maladies Associées Centre d'Immunologie de Marseille - Luminy Barrière Naturelle et Infectiosité Rétrovirus et Maladies Associées
• Publié dans Drug Development Research le 01/11/2020

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/06/2005
• Auteurs : Didier DuclouxMarina DeschampsMaria YannarakiChristophe FerrandJamal BamoulidPhilippe SaasAmir KazoryJean-Marc ChalopinPierre Tiberghien
• Organismes : Interactions hôte-greffon-tumeur, ingénierie cellulaire et génique - UFC (UMR INSERM 1098)
• Publié dans Kidney International le 27/10/2020

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/06/2005
• Auteurs : Marie BerthelotPierre FriedlingsteinPhilippe CiaisJean-Louis DufresnePatrick Monfray
• Organismes : Laboratoire des Sciences du Climat et de l'Environnement [Gif-sur-Yvette] Laboratoire des Sciences du Climat et de l'Environnement [Gif-sur-Yvette] Laboratoire des Sciences du Climat et de l'Environnement [Gif-sur-Yvette] ICOS-ATC Laboratoire de Météorologie Dynamique (UMR 8539) Laboratoire des Sciences du Climat et de l'Environnement [Gif-sur-Yvette]
• Publié dans Global Change Biology le 25/10/2020

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• Type de publi. : Article dans une revue
• Date de publi. : 01/06/2005
• Auteurs : Philippe ZeitounGabriel FaivreStéphane SebbanT. MocekS. HallouMarta FajardoD. AubertPh. BalcouFrédéric BurgyD. DouilletSophie KazamiasG. De Lachèze-MurelThierry LefrouS. Le PapeP. MercereAnne-Sophie MorlensJean-Philippe RousseauC. ValentinFranck DelmotteMarie-Françoise RavetJérôme Arnaud
• Organismes : Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée GoLP/Instituto de Plasmas e Fusão Nuclear DAM Île-de-France Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'interaction du rayonnement X avec la matière DAM Île-de-France Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire pour l'utilisation des lasers intenses Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire d'Optique Appliquée Laboratoire Charles Fabry de l'Institut d'Optique / Scop Laboratoire Charles Fabry de l'Institut d'Optique / Scop Laboratoire Charles Fabry de l'Institut d'Optique / Scop
• Publié dans Journal de Physique IV Proceedings le 01/01/2003

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Résumé : Au LOA, nous avons réalisé la première chaîne d'amplification laser fonctionnant dans la gamme spectrale XUV. La chaîne est constituée d'une source, d'un relais d'image et d'un amplificateur. La source de génération d'harmoniques d'ordre élevé avait de bonnes qualités optiques, tandis que l'amplificateur produit intrinsèquement des impulsions de forte énergie. Afin de garder les qualités optiques de la source durant l'amplification, le laser X était pompé par ionisation par effet de champs dans un gaz neutre. La métrologie de ce laser X injecté a permis de mesurer une énergie de sortie de 0.7 µJ et un haut degré de cohérence et de polarisation. La durée de l'impulsion a été estimée à 500 fs. On peut espérer atteindre un éclairement de 1.5x10^16 Wcm^-2 en focalisant le faisceau.

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